Aufgaben und Eigenschaften von Peptiden und Proteinen

Proteine (Eiweiße) kommen in allen Zellen der Lebewesen vor und haben viele wichtige Funktionen im Körper. Sie bestehen aus Aminosäuren, die bei der Verdauung über die Dünndarmwand aufgenommen und über das Blut im Körper verteilt werden. Sobald sie an der benötigten Stelle im Körper angekommen sind, werden die einzelnen Aminosäuren zusammengebaut und es entstehen Proteine. Der Körper kann zwar einige Aminosäuren selbst herstellen, doch $$8$$​ von insgesamt $$20$$​ müssen mit der Nahrung aufgenommen werden, weshalb sie auch als essenzielle Aminosäuren bezeichnet werden.

• Im menschlichen Körper können bis zu $$100 \,000$$​ verschiedene Proteine gebaut werden.
• Ein Protein besteht aus über $$100$$​ Aminosäuren.
• Oligopeptide: bis zu 10 Aminosäuremoleküle sind miteinander verbunden.
• Polypeptide: 11-100 Aminosäuremoleküle sind miteinandern verbunden.
• Protein: mehr als 100 Aminosäuremoleküle sind miteinander verbunden.
• Die Bauanleitung für jedes Protein befindet sich in unseren Genen.
  
• Die acht essenziellen Aminosäuren sind: Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.

Struktur und Peptidbindung

Die Peptidbindung ist die charakteristische Verbindung aller Proteine und Peptide von zwei Aminosäuren zu einem Dipeptid unter Abspaltung von Wasser (Kondensation). Dabei verbindet sich die Aminogruppe des einen Moleküls mit der Carboxylgruppe des anderen Moleküls. Bei dem entstandenen Dipeptid kannst Du dann die Peptidbindung erkennen (aus grafik Co-NH), sowie ein N-terminales Ende und ein C-terminales Ende, die sich dann weiter mit anderen Aminosäuren zu längeren Molekülketten, den Polypeptiden, verbinden können.

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Peptidbindung

Strukturebenen des Proteins 

Proteine setzen sich aus einer Kette an Aminosäuren zusammen (Primärstruktur), die auch Aminosäuresequenz genannt wird. Die Sekundärstruktur bezieht sich auf die räumlich begrenzten, dreidimensionalen Strukturabschnitte des Proteins, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidbindungen entsteht, die nahe beieinander liegen. Hier werden zwei Formen unterschieden:

1. $$\alpha$$-Helixstruktur: Zwischen den Peptidbindungen der 3., 6., 9., 12., usw Aminosäuren bilden sich intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen, sodass sich die Polypeptidkette rechtsgängig zu einer schraubenförmigen Spirale wickelt.
2. $$\beta$$-Faltblattstruktur: Hier knicken Polypeptidketten am $$\alpha$$-Kohlenstoffatom ab, wodurch sich die Polypeptidketten einfalten. Intramolekulare Wasserstoffbrücken zwischen den Atomen unterschiedlicher Peptidbindungen stabilisieren diese.​

Die Tertiärstruktur bezieht sich auf die weitere räumliche Anordnung und Verwindung der Sekundärstruktur, die durch die Wechselwirkungen zwischen den verschiedenen Seitenketten entstehen. Dabei entstehen:

• Disulfidbrückenbindungen: Zwei Cysteinreste sind nah beieinander, sodass die SH-Gruppen durch Oxidation Elektronenpaarbindungen ausbilden.
  
• Wasserstoffbrückenbindungen: entstehen aufgrund von Van-der-Waals-Kräften zwischen unpolaren Seitenketten der Aminosäurebausteine und den polaren Seitenketten.
• Ionenbindungen: entstehen zwischen positiv geladenen Ammoniumgruppen und negativ geladenen Carboxylatgruppen.

1. Primärstruktur, 2. Sekundärstruktur, 3. Tertiärstruktur, 4. Wasserstoffbrückenbindung 5. Disulfidbrückenbindung, 6. schwache hydrophobe Bindung, 7. Ionenbindung

Die Quartärstruktur entsteht, weil sich viele Proteine aus mehreren Polypeptidketten zu einer funktionellen Einheit zusammensetzen, wie zum Beispiel beim Hämoglobin:

1. $$\alpha$$-Globin, 2. $$\beta$$-Globin, 3. Häm-Gruppe, 4. Oxygen-Moleküle

Benennung der Polypeptide

Damit Du die Polypeptide auch richtig benennst, gehst Du folgendermaßen vor:

1. Der Name beginnt mit der Aminosäure des N-terminalen Endes, zum Beispiel Serin.
2. Hänge an die Aminosäure die Endung -yl an. Also Serin + yl = Seryl.
3. Hänge weitere Aminosäuren ebenso mit der Endung -yl an. Zum Beispiel Leucin und Glycin: Seryl + Leucyl + Glycyl.
4. Die letzte Aminosäure, die dann eben auch am C-terminalen Ende liegt, wird unverändert ans Ende des Namens gesetzt, zum Beispiel Cystein. Dann wäre der Name Serylleucylglycylcystein.
   

Aufgaben 

Es gibt zwei Arten von Proteinen: globuläre und faserartige Proteine. Sie unterscheiden sich durch ihre Struktur und ihre Funktion.

Eigenschaften von Proteinen

Aufgrund der vielen an den $$\alpha$$-Kohlenstoffatomen vorhandenen Seitenketten haben Proteine hydrohile Eigenschaften. Dabei wird unterschieden zwischen den Globulinen (flocken in gesättigter Salzlösung auf), den Albuminen (bleiben in gesättigter Salzlösung gelöst) und den kolloidalen Lösungen, die Sole bilden.​

Proteine und ihre Struktur können folgende Umwelteinflüsse zerstört (Denaturierung) werden.

• Hitze zerstört die Sekundär- und Teriärstruktur, indem die Ionenbindungen und Wasserstoffbrückenbindungen gelöst werden sowie Van-der-Waals-Kärfte herabgesetzt werden.
  
• Säuren und Laugen sorgen für eine hydrolytische Spaltung durch die Veränderung der Ladungsverhältnisse, indem Ionenbindungen zwischen Carboxylat- und Ammoniumgruppen und Wasserstoffbrücken zerstört werden.
• Salze dehydratisieren Proteine, indem sie Wasserstoffbrücken aufbrechen. 
• Schmermetallionen bewirken eine Wechselwirkung mit Schwefel- und Stickstoffatomen.
• Starke Reduktionsmittel können die Struktur von Proteinen verändern, indem sie Disulfidbrücken spalten. Dieser Vorgang wäre reversibel (Renaturierung) durch passende Oxidationsmittel (Redoxreaktion).

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