Enzyme und Schlüssel-Schloss-Prinzip

Enzyme sind biologische Katalysatoren, welche eine spezifische Reaktion für ein spezifisches Substrat katalysieren. Sie bestehen meistens aus Proteinen, welche zum grössten Teil aus Aminosäuren bestehen. Es können aber auch Nukleinsäuren als Enzyme fungieren. Gemein haben sie alle, dass ihre Funktion durch ihre Struktur bestimmt wird. Wird diese verändert, so verändert sich auch die katalytische Aktivität.

Kennzeichen und Eigenschaften von Enzymen

1. Enzyme setzen die Aktivierungsenergie einer Reaktion herab.
2. Aus einer Reaktion geht ein Enzym unverändert hervor.
3. Enzyme haben eine hohe Spezifität.
   
4. Sie besitzen ein aktives Zentrum, welches von einem dreidimensionalen, beweglichen Proteingerüst umgeben ist. Hier findet die Reaktion statt.
   
5. Die Interaktion mit dem Substrat erfolgt über funktionelle Gruppen.

Enzymklassen

Die Art der katalysierten Reaktion bestimmt für gewöhnlich den Namen des Enzyms. Er wird gebildet, indem die Endung -ase an die Reaktionsart oder den Namen des Substrats angehängt wird: Das Enzym Lipase spaltet beispielsweise Lipide (Fette). Einige Enzyme wie das im Magen vorkommende Pepsin tragen Trivialnamen. Auch werden lange Namen, wie zum Beispiel mitochondrialer Ornithin-Transporter 1 zu ORNT1 abgekürzt.

Schlüssel-Schloss-Prinzip / Induced-Fit-Modell

Enzyme katalysieren Reaktionen von spezifischen Substraten. Die Reaktion findet also nur statt, wenn Enzym und Substrat wie ein Schlüssel und ein Schloss zueinander passen. Jedoch gilt dieses Bild nicht für alle enzymatischen Reaktionen. Das Induced-Fit-Modell ist eine Erweiterung des Schlüssel-Schloss-Prinzips. Durch die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum des Enzyms bildet sich ein Komplex. Hierbei treten funktionelle Gruppen des Enzyms mit dem Substrat in Wechselwirkung, wobei sich die Konformation von Enzym und Substrat so ändern, dass ein reaktiver Übergangszustand gebildet wird. Aus diesem Übergangszustand wird dann das spezifische Produkt gebildet.

Enzymaktivität

Die Bindungsspezifität im aktiven Zentrum des Enzyms wird über eine definierte Anordnung von funktionellen Gruppen, welche mit dem Substrat wechselwirken, gewährleistet. Der Rest des Enzyms ist zum Beispiel für das Löslichkeitsverhalten oder für die Bindung an Membranen verantwortlich. Die Wechselwirkungen von Substrat und Enzym werden durch verschiedenen Arten von Bindungen und Polarität bestimmt:

• Kovalente Wechselwirkungen
• Nicht-kovalente Wechselwirkungen, zum Beispiel Wasserstoff-Brückenbindungen.
• Lipophile und lipophobe Teile des Enzyms: verhindern zum Beispiel, dass Wasser an der Reaktion teilnimmt.

Damit die Reaktion so spezifisch abläuft, müssen für das Enzym optimale Bedingungen herrschen. Wichtige Parameter sind Salzgehalt, Temperatur und pH-Wert. Wenn zum Beispiel der pH-Wert verändert wird, könnten bestimmte Wasserstoff-Brückenbindungen gebrochen werden, was zu einer irreversiblen Konformationsänderung des Enzyms führen könnte, wodurch das Enzym inaktiviert (denaturiert) wird.

Im menschlichen Körper ist die Temperatur fast konstant. Der pH-Wert kann sich jedoch sehr unterscheiden. Das Pepsin zum Beispiel wirkt im stark sauren Milieu des Magens, wohingegen es bei weniger sauren Bedingungen inaktiviert wird, um das umliegende Gewebe vor Verdauung zu schützen. Trypsine haben hingegen ein pH-Optimum bei ungefähr 8,5, bei denen sie Peptide zu Aminosäuren spalten.

Inhibierung

Stoffe, welche eine Verringerung der Enzymaktivität bewirken, werden Inhibitoren genannt. Diese Hemmung der Aktivität kann reversibel oder irreversibel sein. Reversible Inhibitoren können in zwei Kategorien unterschieden werden: die kompetitive Hemmung und die nicht-kompetitive Hemmung.