Ablauf von enzymatischen Prozessen

Enzyme

In allen Lebewesen laufen chemische Prozesse ab. Verbindungen zwischen Molekülen werden gespalten oder Moleküle werden zu grösseren komplexeren Stoffen zusammengebaut. Diese Reaktionen laufen sehr langsam ab. Um dies zu beschleunigen, bilden Lebewesen Enzyme. Sie haben die Eigenschaften eines Katalysators. Das heisst, sie beschleunigen eine Reaktion, ohne dabei verbraucht zu werden. Enzyme sind meistens Proteine, welche durch ihre räumliche Struktur ein aktives Zentrum bilden. In diesem Zentrum kann ein Ausgangsstoff, ein Substrat, gebunden werden. Enzyme sind substrat-spezifisch, das bedeutet, sie können nur ein bestimmtes Substrat oder eine bestimmte Gruppe von Substraten binden. Dazu sind sie auch wirkungs-spezifisch, das heisst sie katalysieren nur eine bestimmte Reaktion, zum Beispiel die Spaltung des Substrats.

Biologie; Vorgänge in der Zelle; 1. Gymi; Ablauf von enzymatischen Prozessen — A: Enzym; B: Aktives Zentrum; C: Substrat; D: Enzym-Substrat-Komplex; E: Auflösung des Enzym-Substrat-Komplexes

Katalysieren von biologischen Prozessen

Das Enzym senkt die Aktivierungsenergie einer Reaktion. Dadurch wird die Geschwindigkeit der Reaktion erhöht, es ist wahrscheinlicher, dass diese Reaktion abläuft und mehr Reaktionen pro Zeiteinheit finden statt. Damit die Reaktion katalysiert werden kann, wird das Substrat im aktiven Zentrum des Enzyms gebunden. In diesem aktiven Zentrum gehen die Aminosäureresten des Enzyms Bindungen mit dem Substrat ein. Diese Bindungen bewirken den Übergangszustand des Substratmoleküls. Dies kann durch drei unterschiedliche Vorgänge geschehen:

Das Substratmolekül wird unter mechanische Spannung gesetzt, wodurch seine chemischen Bindungen instabiler werden
Ladungen im Substrat werden verschoben oder
bei mehreren Substratmolekülen in einer Reaktion werden sie in eine passende räumliche Ausrichtung gebracht.

Enzyme katalysieren nur exergonische Reaktionen. Das sind Reaktionen, die spontan ablaufen und bei denen Energie freigesetzt wird. Endergonische Reaktionen, bei denen Energie von aussen zugefügt werden muss, werden nur katalysiert, falls die nötige Energie durch eine gekoppelte exergonische Reaktion bereitgestellt wird.

1. Übergangszustand 2. Aktivierungsenergie mit Enzym 3. Aktivierungsenergie ohne Enzym 4. Energiezustand während der Reaktion 5. Energiekurve ohne Enzym 6. Energiekurve mit Enzym

Regulation von katalysierten Reaktionen

Die Geschwindigkeit, mit der ein Enzym eine Reaktion katalysieren kann, wird Wechselzahl genannt. Enzyme mit starker Anziehungskraft zum Substrat, auch Affinität genannt, bilden schnell einen Enzym-Substrat-Komplex und wandeln das Substrat in das Produkt um. Das Produkt wird vom Enzym getrennt, weil es durch neues Substrat mit höherer Affinität verdrängt wird. Die Grösse, Ladung und Komplexität des Substrates wirkt sich ebenfalls auf die Geschwindigkeit der Reaktion aus. Kleinere Moleküle können einfacher zum Enzym gelangen und dieses binden als grosse.

Ein Enzym-unabhängiger Faktor, der die Geschwindigkeit der Reaktion bestimmt, ist die Konzentration des Substrates. Je höher die Substratkonzentration, desto höher ist die Wahrscheinlichkeit, dass Substrat und Enzym aufeinandertreffen und die Reaktion ablaufen kann. Bei einer bestimmten Substratkonzentration ist immer ein neues Substratmolekül bereit, um das Enzym nach Ablauf der Reaktion zu binden. Somit ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms erreicht.

Biologie; Vorgänge in der Zelle; 1. Gymi; Ablauf von enzymatischen Prozessen — 1. Reaktionsgeschwindigkeit, 2. Substratkonzentration

Enzymatisch katalysierte Reaktionen können auf verschiedene Art reguliert werden. Die zwei häufigsten Arten sind die kompetitive und die nicht-kompetitive Hemmung. Ein Stoff, der die Aktivität eines Enzyms hemmt, wird Inhibitor genannt. Bei der kompetitiven Hemmung ähnelt der Inhibitor dem Substrat und beide können im aktiven Zentrum des Enzyms binden. Bindet der Inhibitor, so findet keine Reaktion statt. Ist die Substratkonzentration jedoch hoch genug, kann der Inhibitor aus dem aktiven Zentrum verdrängt werden und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit ist nicht herabgesetzt. Bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor ausserhalb des aktiven Zentrums und verändert so die räumliche Struktur des Enzyms und auch des aktiven Zentrums. Dadurch wird die Bindung des Substratmoleküls erschwert und die Enzymaktivität ist reduziert. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird herabgesetzt.

Ist die Affinität des Inhibitors so hoch, dass er nicht mehr aus dem aktiven Zentrum verdrängt werden kann oder der Inhibitor verändert die Struktur des Enzyms permanent, so wird von einer irreversiblen Hemmung gesprochen.

1. ohne Inhibitor 2. mit kompetitiver Hemmung

1. ohne Inhibitor 2. mit nicht-kompetitiver Hemmung

Auch andere Faktoren haben Einfluss auf die Enzymaktivität, zum Beispiel die Temperatur oder der pH-Wert. Jedes Enzym hat sein eigenes Temperatur- und pH-Optimum, bei der seine Reaktionsgeschwindigkeit am höchsten ist.